1923年(nian)5月(yue)17日（中華(hua)民國(guo)十(shi)二年(nian)），鄒承(cheng)魯(lu)出生于山(shan)東(dong)省青島市，父親鄒東(dong)湖是鐵路(lu)職員(yuan)。由(you)于父親的工(gong)作性(xing)質，鄒承(cheng)魯(lu)常隨家搬遷(qian)，小學期間(jian)在(zai)沈陽度過。九一八事變后，全(quan)家遷(qian)回關內，到達武(wu)漢(han)，讀中學。1938年(nian)（中華(hua)民國(guo)二十(shi)七年(nian)）武(wu)漢(han)淪陷(xian)，又搬到重(zhong)慶(qing)。
1941年(nian)(nian)（中華民國(guo)三(san)十(shi)年(nian)(nian)），畢業于南(nan)(nan)開中學高中部；同年(nian)(nian)，考入設在昆明的由北京大(da)(da)學、清華大(da)(da)學、南(nan)(nan)開大(da)(da)學三(san)校聯合(he)組成(cheng)的西南(nan)(nan)聯合(he)大(da)(da)學，就讀于化學系，1945年(nian)(nian)（中華民國(guo)三(san)十(shi)四年(nian)(nian)）西南(nan)(nan)聯大(da)(da)化學系畢業。
1946（中(zhong)華民(min)國(guo)三十(shi)五年(nian)）年(nian)，鄒(zou)承(cheng)魯(lu)在(zai)招考英(ying)庚款公費出國(guo)留學生(sheng)(sheng)的(de)考試(shi)中(zhong)，以第(di)一名的(de)優異(yi)成績被(bei)錄取。赴英(ying)后(hou)，師(shi)從英(ying)國(guo)劍(jian)橋(qiao)(qiao)大學著名生(sheng)(sheng)物化(hua)學家D 基林（Keilin）教(jiao)授，從事(shi)呼(hu)吸鏈(lian)還(huan)原(yuan)酶研究(jiu)。研究(jiu)生(sheng)(sheng)期間，鄒(zou)承(cheng)魯(lu)在(zai)國(guo)際上最早用蛋白水(shui)解酶部分水(shui)解方法研究(jiu)蛋白質(zhi)(zhi)結構與功能的(de)關系，單獨署名的(de)論文(wen)在(zai)英(ying)國(guo)《自然》雜志發(fa)(fa)表。并發(fa)(fa)現(xian)細(xi)胞色(se)素(su)(su)c純(chun)化(hua)后(hou)與線粒體結合時在(zai)性質(zhi)(zhi)上發(fa)(fa)生(sheng)(sheng)變化(hua)，證(zheng)明細(xi)胞色(se)素(su)(su)b與琥珀酸(suan)脫氫酶不是同一物質(zhi)(zhi)。1951年(nian)，鄒(zou)承(cheng)魯(lu)獲(huo)英(ying)國(guo)劍(jian)橋(qiao)(qiao)大學生(sheng)(sheng)物化(hua)學博士學位。
1948年（中華民(min)國(guo)三十七年），鄒承(cheng)魯與李(li)四光的女(nv)兒李(li)林在英國(guo)伯(bo)恩茂斯(si)海(hai)邊舉(ju)行婚(hun)禮。
1951年回(hui)國，鄒承(cheng)魯與王(wang)應睞及(ji)汪靜(jing)英合作純化了琥珀(po)酸脫氫酶(mei)，并(bing)發(fa)現其(qi)(qi)輔基(ji)為(wei)與蛋白部分(fen)共(gong)價(jia)結合的FAD，這(zhe)是一(yi)個被發(fa)現與蛋白質共(gong)價(jia)結合的FAD輔基(ji)。此(ci)外，他們(men)對呼吸鏈及(ji)其(qi)(qi)他酶(mei)系也進行了一(yi)系列工作，為(wei)中(zhong)國酶(mei)學(xue)及(ji)呼吸鏈的研究奠定了良(liang)好基(ji)礎。歷(li)任(ren)中(zhong)國科學(xue)院生(sheng)(sheng)物化學(xue)研究所(suo)、生(sheng)(sheng)物物理(li)(li)研究所(suo)副研究員，研究員，室(shi)主(zhu)任(ren)，生(sheng)(sheng)物物理(li)(li)所(suo)副所(suo)長，生(sheng)(sheng)物大分(fen)子國家(jia)重點(dian)實(shi)驗室(shi)主(zhu)任(ren)等職。
1958年，鄒承魯參加(jia)發(fa)起人(ren)(ren)工合成(cheng)胰島(dao)素(su)工作，并負責胰島(dao)素(su)A和B鏈的拆合。這項工作的完成(cheng)確定了(le)胰島(dao)素(su)全合成(cheng)的路(lu)線，為胰島(dao)素(su)的人(ren)(ren)工合成(cheng)做出(chu)了(le)重要貢獻(xian)。胰島(dao)素(su)人(ren)(ren)工合成(cheng)工作集體獲(huo)1978年國家自然科(ke)學獎一等獎和1997年求是獎。
1979年，鄒(zou)承魯發現(xian)甘油醛-3-磷酸脫(tuo)氫(qing)酶在活(huo)性部位形(xing)成(cheng)熒光衍(yan)生物的工作(zuo)在英國(guo)Nature雜志發表，這是“文革(ge)”后中國(guo)科學(xue)(xue)家在Nature發表的第一(yi)篇論文，研究成(cheng)果獲中國(guo)科學(xue)(xue)院科技進步獎一(yi)等獎。
1980年，當選為中國科學院(yuan)院(yuan)士（學部委員）
1981年，鄒承魯首次在科學(xue)界(jie)提出“科研道德”問(wen)題。“科學(xue)研究來不(bu)得半(ban)點虛假，可是有的人卻弄(nong)虛作假，用以追(zhui)逐(zhu)名利(li)。個別人甚(shen)至不(bu)擇手段剽竊他人成果，就更令(ling)人不(bu)能容忍。”
2001年，在“核(he)酸風波”中，鄒(zou)承魯提出核(he)酸營(ying)養(yang)沒有任何科(ke)學依據，并(bing)還公開(kai)指(zhi)責生化學會一位副秘書長(chang)為(wei)核(he)酸營(ying)養(yang)品(pin)作(zuo)商(shang)業宣傳。
2003年，鄒(zou)承(cheng)魯在中國科協年會(hui)總(zong)結了中國科學工作(zuo)者違背學術(shu)道德的七(qi)宗罪：偽造(zao)學歷、工作(zuo)經歷；偽造(zao)或竄改(gai)原始實驗數據；抄襲、剽竊他人(ren)成果；貶低(di)前人(ren)成果，自(zi)我夸(kua)張(zhang)宣傳(chuan)(chuan)；一(yi)稿兩投(tou)甚至多投(tou)；在自(zi)己并(bing)無貢獻的論文上署名；為商業廣告作(zuo)不符合實際的宣傳(chuan)(chuan)。
2006年(nian)11月23日，鄒(zou)承魯因病醫治(zhi)無效(xiao)在京逝(shi)世(shi)，享年(nian)83歲。
科學研究
鄒承魯(lu)發現純(chun)化的(de)(de)細(xi)胞色素(su)C與在線粒體(ti)結合時性(xing)(xing)質的(de)(de)差(cha)異對呼吸鏈(lian)(lian)酶系的(de)(de)研究(jiu)，為中(zhong)(zhong)國酶學研究(jiu)奠定了(le)基礎在胰島(dao)素(su)人工(gong)合成(cheng)中(zhong)(zhong)負責A鏈(lian)(lian)及B鏈(lian)(lian)的(de)(de)拆合，確定了(le)合成(cheng)路線蛋白質必(bi)需(xu)基團的(de)(de)化學修(xiu)飾(shi)和(he)活(huo)性(xing)(xing)喪(sang)失的(de)(de)定量(liang)關系公(gong)式和(he)作(zuo)圖(tu)法(fa)，被稱(cheng)為“鄒氏(shi)公(gong)式”和(he)作(zuo)圖(tu)法(fa)關于(yu)酶作(zuo)用(yong)不(bu)可逆抑制動力學理論和(he)反應速度常數測定的(de)(de)新方法(fa)，得到(dao)國際上廣泛采(cai)用(yong)關于(yu)細(xi)胞色素(su)b的(de)(de)三相還原，胰島(dao)素(su)A鏈(lian)(lian)及B鏈(lian)(lian)本身(shen)含(han)有形成(cheng)完整分子的(de)(de)必(bi)要信息，在弱變(bian)性(xing)(xing)條(tiao)件下酶活(huo)性(xing)(xing)喪(sang)失先于(yu)分子整體(ti)的(de)(de)構象(xiang)變(bian)化，因此酶活(huo)性(xing)(xing)部位具有較高柔性(xing)(xing)并為酶活(huo)性(xing)(xing)所必(bi)需(xu)等，都是開(kai)創(chuang)性(xing)(xing)工(gong)作(zuo)。
1992年(nian)獲第(di)三世界科(ke)學(xue)院(yuan)生(sheng)物學(xue)獎(jiang)，人(ren)工(gong)合成胰(yi)島素(su)，及蛋(dan)白質必(bi)需(xu)基團的化學(xue)修(xiu)飾和酶(mei)活(huo)性喪失的定量(liang)關系工(gong)作(zuo)(zuo)，分別獲第(di)二次(ci)和第(di)三次(ci)國家自(zi)然(ran)科(ke)學(xue)一(yi)等獎(jiang)，后(hou)者還(huan)獲得1989年(nian)陳嘉庚獎(jiang)。甘油醛－3－磷(lin)酸(suan)脫氫酶(mei)活(huo)性部(bu)位新(xin)熒(ying)光團的形成，酶(mei)活(huo)性部(bu)位的柔性，和酶(mei)作(zuo)(zuo)用不可(ke)逆抑制動力學(xue)工(gong)作(zuo)(zuo)，先后(hou)三次(ci)獲中國科(ke)學(xue)院(yuan)科(ke)技進步(bu)或自(zi)然(ran)科(ke)學(xue)一(yi)等獎(jiang)。
蛋白質結構與功能的關系
20世紀60年(nian)(nian)代以前，對(dui)蛋(dan)(dan)(dan)(dan)白(bai)(bai)(bai)質進(jin)行(xing)(xing)化(hua)學(xue)修(xiu)飾(shi)(shi)是(shi)(shi)研究蛋(dan)(dan)(dan)(dan)白(bai)(bai)(bai)質結構功能關(guan)系的(de)(de)(de)主要方(fang)法(fa)(fa)，但累積的(de)(de)(de)大量數據(ju)(ju)在整(zheng)體上還是(shi)(shi)處于(yu)一(yi)種定性(xing)描述狀態。20世紀60年(nian)(nian)代初期鄒承(cheng)魯基(ji)(ji)(ji)于(yu)統計(ji)學(xue)的(de)(de)(de)方(fang)法(fa)(fa)提(ti)出：如果在修(xiu)飾(shi)(shi)反應中(zhong)同(tong)時包括(kuo)i個(ge)必(bi)需(xu)基(ji)(ji)(ji)團(tuan)(tuan)，在修(xiu)飾(shi)(shi)過程(cheng)(cheng)中(zhong)保留活性(xing)的(de)(de)(de)分(fen)(fen)(fen)子(zi)只能是(shi)(shi)那些(xie)所有必(bi)需(xu)基(ji)(ji)(ji)團(tuan)(tuan)都(dou)未遭破(po)壞的(de)(de)(de)分(fen)(fen)(fen)子(zi)，因(yin)此活性(xing)剩余(yu)分(fen)(fen)(fen)數應為(wei)(wei)必(bi)需(xu)基(ji)(ji)(ji)團(tuan)(tuan)剩余(yu)分(fen)(fen)(fen)數的(de)(de)(de)i次方(fang)。基(ji)(ji)(ji)于(yu)他提(ti)出的(de)(de)(de)新原理，再針(zhen)對(dui)蛋(dan)(dan)(dan)(dan)白(bai)(bai)(bai)質化(hua)學(xue)修(xiu)飾(shi)(shi)反應中(zhong)常(chang)見的(de)(de)(de)一(yi)些(xie)情(qing)況，鄒承(cheng)魯提(ti)出了必(bi)需(xu)基(ji)(ji)(ji)團(tuan)(tuan)修(xiu)飾(shi)(shi)程(cheng)(cheng)度和(he)活性(xing)喪失的(de)(de)(de)定量關(guan)系式和(he)由此得(de)出的(de)(de)(de)一(yi)系列(lie)作圖法(fa)(fa)，以判斷必(bi)需(xu)基(ji)(ji)(ji)團(tuan)(tuan)的(de)(de)(de)性(xing)質和(he)必(bi)需(xu)基(ji)(ji)(ji)團(tuan)(tuan)的(de)(de)(de)數目。這一(yi)方(fang)法(fa)(fa)發表后，得(de)到國(guo)(guo)際上廣(guang)泛采(cai)用，其(qi)關(guan)系式和(he)作圖法(fa)(fa)分(fen)(fen)(fen)別被國(guo)(guo)際同(tong)行(xing)(xing)稱為(wei)(wei)“鄒氏(shi)公式”和(he)“鄒氏(shi)作圖法(fa)(fa)”，并已多次被國(guo)(guo)內外的(de)(de)(de)一(yi)些(xie)教科書和(he)專著詳細介紹。鄒承(cheng)魯的(de)(de)(de)論(lun)文(wen)中(zhong)，考慮(lv)了對(dui)蛋(dan)(dan)(dan)(dan)白(bai)(bai)(bai)質進(jin)行(xing)(xing)化(hua)學(xue)修(xiu)飾(shi)(shi)的(de)(de)(de)六(liu)種可能的(de)(de)(de)不同(tong)情(qing)況，又根據(ju)(ju)當時文(wen)獻(xian)中(zhong)已有的(de)(de)(de)大量數據(ju)(ju)，針(zhen)對(dui)各種不同(tong)情(qing)況逐一(yi)進(jin)行(xing)(xing)了分(fen)(fen)(fen)析。結果表明，一(yi)個(ge)蛋(dan)(dan)(dan)(dan)白(bai)(bai)(bai)質分(fen)(fen)(fen)子(zi)雖然常(chang)常(chang)含有多個(ge)同(tong)類基(ji)(ji)(ji)團(tuan)(tuan)，但其(qi)中(zhong)只有少數是(shi)(shi)為(wei)(wei)蛋(dan)(dan)(dan)(dan)白(bai)(bai)(bai)質表現活性(xing)所必(bi)需(xu)的(de)(de)(de)。可見對(dui)酶分(fen)(fen)(fen)子(zi)而言，其(qi)活性(xing)部位僅處于(yu)整(zheng)個(ge)酶分(fen)(fen)(fen)子(zi)的(de)(de)(de)很有限的(de)(de)(de)局部區域。這一(yi)新的(de)(de)(de)結論(lun)改變了當時流行(xing)(xing)的(de)(de)(de)理論(lun)，已為(wei)(wei)三十年(nian)(nian)來多方(fang)面的(de)(de)(de)大量實(shi)驗事實(shi)所充分(fen)(fen)(fen)證明，本項(xiang)工作獲(huo)1987年(nian)(nian)國(guo)(guo)家自然科學(xue)獎(jiang)一(yi)等獎(jiang)。
“文化大革命”結束后恢(hui)復工作，鄒(zou)承魯研究發(fa)現甘油(you)醛-3-磷(lin)酸(suan)脫氫酶在活性部位能形(xing)成熒光(guang)衍生物，論文1979年在英國《Nature》雜志(zhi)發(fa)表，本項工作獲國家自然科學獎三等(deng)獎。
細胞色素與呼吸鏈酶系
在細(xi)(xi)(xi)胞(bao)色(se)(se)素c在細(xi)(xi)(xi)胞(bao)內結(jie)合(he)在線粒體(ti)上(shang)，鄒承魯發現經純(chun)化(hua)后(hou)其配體(ti)結(jie)合(he)性(xing)質(zhi)發生了明顯變化(hua)，這是(shi)純(chun)化(hua)蛋白(bai)(bai)質(zhi)與(yu)(yu)在體(ti)內時(shi)性(xing)質(zhi)差(cha)異的首次報道。20世(shi)紀(ji)40年代普遍(bian)認為細(xi)(xi)(xi)胞(bao)色(se)(se)素b就是(shi)琥(hu)珀酸(suan)脫(tuo)氫酶，鄒承魯證明了它(ta)們是(shi)完全不同(tong)的兩個物質(zhi)。回國后(hou)與(yu)(yu)王應睞等合(he)作純(chun)化(hua)了琥(hu)珀酸(suan)脫(tuo)氫酶，充分證明其與(yu)(yu)細(xi)(xi)(xi)胞(bao)色(se)(se)素b無關，并發現其輔基是(shi)與(yu)(yu)蛋白(bai)(bai)分子共價結(jie)合(he)的FAD，這是(shi)第一個被(bei)發現與(yu)(yu)蛋白(bai)(bai)質(zhi)共價結(jie)合(he)的FAD輔基。
胰島素分子A鏈和B鏈的拆合
1958年(nian)，鄒承魯參加發起人工(gong)(gong)(gong)合(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)工(gong)(gong)(gong)作(zuo)(zuo)，并(bing)負責胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)分(fen)(fen)(fen)子A鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)的(de)(de)(de)拆(chai)(chai)合(he)(he)。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)是(shi)(shi)由兩條(tiao)肽(tai)鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)通(tong)(tong)過兩對(dui)(dui)二硫(liu)鍵(jian)聯結而成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)，此(ci)外(wai)在(zai)A鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)上還有一對(dui)(dui)鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)內(nei)二硫(liu)鍵(jian)。在(zai)考(kao)慮到的(de)(de)(de)各種合(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)方案(an)中(zhong)，最為簡便(bian)易行的(de)(de)(de)是(shi)(shi)分(fen)(fen)(fen)別(bie)合(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)A鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)，然后(hou)通(tong)(tong)過巰基的(de)(de)(de)氧化(hua)使(shi)兩條(tiao)鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)正確組合(he)(he)，但關鍵(jian)問題是(shi)(shi)還原(yuan)的(de)(de)(de)A鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)是(shi)(shi)否能通(tong)(tong)過氧化(hua)而形成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)天然的(de)(de)(de)胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)分(fen)(fen)(fen)子，國(guo)外(wai)許多(duo)人對(dui)(dui)此(ci)做的(de)(de)(de)嘗試都以失敗(bai)告終(zhong)。除了(le)(le)像(xiang)催產素(su)(su)(su)那(nei)樣的(de)(de)(de)小肽(tai)以外(wai)，當時(shi)還沒(mei)有一個(ge)含二硫(liu)鍵(jian)的(de)(de)(de)蛋(dan)白能在(zai)還原(yuan)后(hou)通(tong)(tong)過氧化(hua)而成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)功地再(zai)生。這個(ge)決定(ding)合(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)路(lu)線(xian)的(de)(de)(de)前(qian)提問題恰恰是(shi)(shi)一個(ge)尚無先例的(de)(de)(de)未知問題。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)拆(chai)(chai)合(he)(he)工(gong)(gong)(gong)作(zuo)(zuo)的(de)(de)(de)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)功立刻(ke)確定(ding)了(le)(le)先分(fen)(fen)(fen)別(bie)合(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)A鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)，然后(hou)將(jiang)A鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)(lian)(lian)(lian)再(zai)組合(he)(he)而生成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)活性胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)的(de)(de)(de)合(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)路(lu)線(xian)，為完(wan)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)國(guo)際上第一個(ge)蛋(dan)白質-胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)的(de)(de)(de)人工(gong)(gong)(gong)合(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)做出了(le)(le)重(zhong)要(yao)貢獻。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)人工(gong)(gong)(gong)合(he)(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)工(gong)(gong)(gong)作(zuo)(zuo)集體(ti)獲1981年(nian)國(guo)家自然科學獎一等獎。 ?
“文(wen)革”結(jie)束恢復工(gong)(gong)(gong)作后(hou)，鄒(zou)承魯發(fa)現甘油(you)醛-3-磷(lin)酸脫氫酶在活性部位能形成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)熒光衍(yan)生物，論文(wen)也在英國(guo)(guo)《自然(ran)》雜志(zhi)發(fa)表，工(gong)(gong)(gong)作獲(huo)中國(guo)(guo)科學(xue)院科技進步(bu)獎(jiang)(jiang)一等(deng)(deng)獎(jiang)(jiang)和國(guo)(guo)家自然(ran)科學(xue)獎(jiang)(jiang)三等(deng)(deng)獎(jiang)(jiang)。作為(wei)人工(gong)(gong)(gong)合(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)胰(yi)島(dao)素(su)(su)的(de)后(hou)續研究(jiu)，證(zheng)明了(le)胰(yi)島(dao)素(su)(su)A鏈和B鏈本身已具有一定的(de)空間結(jie)構，并含(han)有形成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)天然(ran)胰(yi)島(dao)素(su)(su)分子(zi)正確結(jie)構的(de)全(quan)部信息，在溶液中能正確相互配對。此(ci)項工(gong)(gong)(gong)作闡明了(le)人工(gong)(gong)(gong)合(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)胰(yi)島(dao)素(su)(su)工(gong)(gong)(gong)作中A和B鏈拆合(he)工(gong)(gong)(gong)作成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)功的(de)理論基礎，糾正了(le)國(guo)(guo)外一些(xie)教(jiao)科書中有關(guan)從胰(yi)島(dao)素(su)(su)A和B鏈重新合(he)成(cheng)(cheng)(cheng)(cheng)胰(yi)島(dao)素(su)(su)的(de)錯誤(wu)提(ti)法。此(ci)項研究(jiu)于1995年獲(huo)國(guo)(guo)家自然(ran)科學(xue)獎(jiang)(jiang)二等(deng)(deng)獎(jiang)(jiang)。
酶活性不可逆抑制動力學
酶活性抑(yi)制(zhi)(zhi)的(de)研究(jiu)對于(yu)酶作(zuo)用機制(zhi)(zhi)研究(jiu)和(he)藥物設計十分重要。在當時的(de)酶學(xue)(xue)教科(ke)書(shu)中通(tong)常僅對酶的(de)可逆(ni)抑(yi)制(zhi)(zhi)動力學(xue)(xue)有所論(lun)(lun)述。1965年，鄒(zou)(zou)承(cheng)魯最(zui)早系統地提出了酶學(xue)(xue)的(de)可逆(ni)與不可逆(ni)抑(yi)制(zhi)(zhi)統一的(de)動力學(xue)(xue)理論(lun)(lun)，并(bing)(bing)提出不可逆(ni)抑(yi)制(zhi)(zhi)反(fan)應速度常數的(de)測定方(fang)法(fa)。經(jing)過鄒(zou)(zou)承(cheng)魯和(he)王志新等多年來理論(lun)(lun)上的(de)發展和(he)實驗(yan)上的(de)驗(yan)證，他的(de)理論(lun)(lun)和(he)方(fang)法(fa)現在都已經(jing)為(wei)國際普遍接受并(bing)(bing)得到(dao)廣泛(fan)的(de)采用，此(ci)項(xiang)工作(zuo)獲國家自(zi)然科(ke)學(xue)(xue)獎二等獎。
酶活性部位的柔性
1984年，鄒承魯用自(zi)(zi)己(ji)創(chuang)立的(de)(de)(de)(de)動力學方法(fa)，從(cong)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)平衡態和(he)(he)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)動力學兩方面(mian)比較(jiao)研(yan)究了多種不同類型的(de)(de)(de)(de)酶(mei)(mei)(mei)在(zai)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)過程中構象(xiang)(xiang)和(he)(he)活(huo)(huo)力變(bian)(bian)化(hua)(hua)(hua)的(de)(de)(de)(de)關系(xi)，發(fa)現變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)時(shi)(shi)酶(mei)(mei)(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)的(de)(de)(de)(de)喪失(shi)先于可察覺(jue)的(de)(de)(de)(de)構象(xiang)(xiang)變(bian)(bian)化(hua)(hua)(hua)。在(zai)進一步(bu)大量實驗的(de)(de)(de)(de)基礎上(shang)提(ti)出(chu)(chu)了“酶(mei)(mei)(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)處(chu)于分(fen)(fen)子(zi)的(de)(de)(de)(de)局部(bu)(bu)區(qu)域并(bing)柔(rou)(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)較(jiao)高”的(de)(de)(de)(de)假(jia)說(shuo)。針對國際上(shang)一些不同的(de)(de)(de)(de)意(yi)見，排除了變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)劑(ji)(ji)的(de)(de)(de)(de)抑制(zhi)和(he)(he)寡聚(ju)酶(mei)(mei)(mei)解聚(ju)等可能性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)，以充分(fen)(fen)的(de)(de)(de)(de)論據論證了酶(mei)(mei)(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)柔(rou)(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)學說(shuo)的(de)(de)(de)(de)正(zheng)確性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)。鄒承魯隨后用熒光及(ji)自(zi)(zi)旋試劑(ji)(ji)進行探測直接證實了酶(mei)(mei)(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)構象(xiang)(xiang)變(bian)(bian)化(hua)(hua)(hua)確實發(fa)生在(zai)整體構象(xiang)(xiang)變(bian)(bian)化(hua)(hua)(hua)之前并(bing)與活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)喪失(shi)同步(bu)。進一步(bu)用蛋白(bai)酶(mei)(mei)(mei)部(bu)(bu)分(fen)(fen)水解的(de)(de)(de)(de)結果(guo)也說(shuo)明在(zai)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)過程中，酶(mei)(mei)(mei)分(fen)(fen)子(zi)整體構象(xiang)(xiang)尚(shang)未(wei)發(fa)生變(bian)(bian)化(hua)(hua)(hua)之前，活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)構象(xiang)(xiang)已開始松散，因(yin)而(er)(er)較(jiao)易(yi)受到(dao)蛋白(bai)水解酶(mei)(mei)(mei)的(de)(de)(de)(de)作(zuo)用。接著(zhu)又(you)根(gen)據某些酶(mei)(mei)(mei)在(zai)特(te)定(ding)條(tiao)件下被(bei)激(ji)活(huo)(huo)的(de)(de)(de)(de)研(yan)究，發(fa)現酶(mei)(mei)(mei)在(zai)活(huo)(huo)化(hua)(hua)(hua)時(shi)(shi)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)柔(rou)(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)增加；而(er)(er)限(xian)制(zhi)酶(mei)(mei)(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)的(de)(de)(de)(de)柔(rou)(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)則可以導(dao)致(zhi)酶(mei)(mei)(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)下降。根(gen)據這些新的(de)(de)(de)(de)結果(guo)，鄒承魯又(you)提(ti)出(chu)(chu)“酶(mei)(mei)(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)(bu)位(wei)(wei)柔(rou)(rou)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)為(wei)酶(mei)(mei)(mei)充分(fen)(fen)表(biao)現活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)所(suo)必需(xu)”。這些研(yan)究結果(guo)是自(zi)(zi)19世紀Fischer提(ti)出(chu)(chu)酶(mei)(mei)(mei)作(zuo)用的(de)(de)(de)(de)“鎖(suo)鑰學說(shuo)”和(he)(he)上(shang)世紀50年代Koshland的(de)(de)(de)(de)“誘導(dao)契合(he)學說(shuo)”以來酶(mei)(mei)(mei)作(zuo)用機制(zhi)研(yan)究中的(de)(de)(de)(de)又(you)一重(zhong)大進展；同時(shi)(shi)也把蛋白(bai)質(zhi)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)研(yan)究從(cong)單(dan)純的(de)(de)(de)(de)結構研(yan)究提(ti)高到(dao)與功(gong)能密切結合(he)的(de)(de)(de)(de)新水平。此項工作(zuo)獲1998年國家(jia)自(zi)(zi)然科學獎二等獎。
新生肽鏈的折疊與分子伴侶
鄒承魯根據文獻中(zhong)的(de)報道和自己的(de)研(yan)究結(jie)果，提出了關(guan)于新(xin)(xin)(xin)生(sheng)肽(tai)鏈(lian)折(zhe)疊(die)(die)的(de)新(xin)(xin)(xin)的(de)觀點。他(ta)認為(wei)，新(xin)(xin)(xin)生(sheng)肽(tai)鏈(lian)卷(juan)曲折(zhe)疊(die)(die)既(ji)與(yu)(yu)合成同步進行，又在合成過程(cheng)(cheng)中(zhong)不斷調(diao)整，并在合成完成后經最(zui)后調(diao)整修正而完成。他(ta)用模型實(shi)驗方法予以(yi)驗證，這一看法也已越來越多地為(wei)國(guo)際科(ke)學(xue)界所接受(shou)。鄒承魯與(yu)(yu)王志新(xin)(xin)(xin)一起(qi)，進入分(fen)(fen)子(zi)(zi)(zi)伴(ban)(ban)侶（在新(xin)(xin)(xin)生(sheng)肽(tai)鏈(lian)折(zhe)疊(die)(die)過程(cheng)(cheng)中(zhong)起(qi)幫(bang)助作用的(de)一類蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質）的(de)研(yan)究領(ling)域，提出了蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質二硫鍵異構酶既(ji)是酶又是分(fen)(fen)子(zi)(zi)(zi)伴(ban)(ban)侶的(de)假設(she)，打破了與(yu)(yu)蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質折(zhe)疊(die)(die)密(mi)(mi)切相(xiang)關(guan)的(de)酶和分(fen)(fen)子(zi)(zi)(zi)伴(ban)(ban)侶兩(liang)大類蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)之間的(de)界限。這一設(she)想得(de)到世界上許多實(shi)驗室體內外(wai)實(shi)驗結(jie)果的(de)證實(shi)，并逐漸為(wei)國(guo)際科(ke)學(xue)界所接受(shou)。國(guo)際人類基(ji)因組(zu)測序工(gong)作約10萬個蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質序列為(wei)已知(zhi)，這些蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質的(de)功能與(yu)(yu)其(qi)結(jie)構密(mi)(mi)切相(xiang)關(guan)。此項工(gong)作獲2002年國(guo)家自然科(ke)學(xue)獎(jiang)二等獎(jiang)。
人才培養
鄒承魯(lu)為中(zhong)國(guo)(guo)生物(wu)學界培(pei)養了(le)(le)一大批人才，其(qi)中(zhong)不少現在已經是國(guo)(guo)內外(wai)知名(ming)的科(ke)學家，有(you)的已成為中(zhong)國(guo)(guo)科(ke)學院(yuan)(yuan)院(yuan)(yuan)士(shi)(shi)。自建立博士(shi)(shi)后和學位制度以來，他已培(pei)養了(le)(le)博士(shi)(shi)后12名(ming)，其(qi)中(zhong)包括美國(guo)(guo)和德國(guo)(guo)的各1名(ming)；博士(shi)(shi)生35名(ming)，碩(shuo)士(shi)(shi)生22名(ming)。
主要作品
鄒承魯(lu)40多年來，在國內外重要(yao)雜志(zhi)(zhi)發(fa)表科學(xue)論文(wen)200余篇，其中被(bei)Science（美國《科學(xue)》雜志(zhi)(zhi)）收錄98篇，引用次(ci)數3200余次(ci)。基(ji)本情況如(ru)下 ：
1、C L Tsou，Cytochrome c Modified By Digestion with Pepsin，Nature，1949，164 ：1134.
2、C L Tsou，Exogenous and Endogenous Cytochrome c，J Biochem.，1952，50： 493～499.
3、T Y Wang，C L Tsou,Y L Wang，Studies on Succinic Dehydrogenase， I Isolation，Purification and Properties，Sci Sin，1956，5：73～90.
4、C L Tsou，Reaction between Modification of Functional Groups of Proteins and Their Biological Activity，I A Graphical Method for the Determination of the Number and Type of Essential Groups，Sci Sin ，1962，11：1535～1558.
5、許根俊、鄒承魯，蛋(dan)白(bai)質(zhi)功能基團的改變與其生物活力的關系，Ⅱ，胰蛋(dan)白(bai)酶的必需硫硫鍵數目，生物化學(xue)與生物物理學(xue)報，1963，3(2)：163～168。
6、鈕(niu)經義、鄒承魯(lu)、汪猷、邢其(qi)毅(yi)，從胰島素(su)A及B鏈重合(he)成(cheng)胰島素(su)以及A及B鏈肽(tai)段的合(he)成(cheng)， 科學通(tong)報，1964，943～962。
7、鄒承魯，酶活性不可逆(ni)改(gai)變的(de)動(dong)(dong)力學(xue)(xue)，Ⅰ，底(di)物影(ying)響酶與(yu)抑制(zhi)劑(ji)結合速(su)度(du)的(de)動(dong)(dong)力學(xue)(xue)方程(cheng)， 生物化學(xue)(xue)與(yu)生物物理學(xue)(xue)報(bao)，1965，5(4)：398～408。
8、鄒承(cheng)魯(lu)，酶活性不可逆改變(bian)(bian)的動力學(xue)，Ⅱ，酶性改變(bian)(bian)過程中的底(di)物反應(ying)，生物化學(xue)與生物 物理學(xue)報，1965，5(4)：409～417。
9、Y S Ho，C L Tsou，Formation of a New Fluorophore on Irradiation of Carboxymethylated D glyceraldehyde 3 phosphate Dehydrogenase，Nature,1979， 277：245～246.
10、W X Tian，C L Tsou，Determination of the Rate Constant of Enzyme Modification by Measuring the Substrate Reaction in the Presence of the Modifier，Biochemistry,1982，21：1028～1032.
11、C L Tsou，G Q Xu,J M Zhou，K Y Zhao，A New Fluorescent Probe for the Study of the Allosteric Properties of D Glyceraldehyde 3 Phosphate Dehydrogenase，Biochem Soc Trans ，1983，11：425～429.
12、Q Z Yao，M Tian，C L Tsou，A Comparison of the Rates of Inactivation and Conformationalnal Changes of Creatine Kinase during Urea Denaturation， Biochemistry，1984，23：2740～2744.
13、C C Wang，C L Tsou，The Interaction and Reconstitution of C Terminal Shortened B Chains with the Intact A Chain of Insulin，Biochemistry，1986，25： 5336～5340.
14、C L Tsou，Location of the Active Sites of Some Enzymes in Limited and Flexible Molecular Regions，Trends Biochem Sci ，1986，11：427～429.
15、J G Tang，C C Wang，C L Tsou，Formation of Native Insulin from the Scrambled Molecule by Protein Disulfide Isomerase，Biochem J，1988，255：451 ～455.
16、C L Tsou，The Folding of the Nascent Peptide Chain into a Biologically Active Protein，Biochemistry，1988，27：1809～1812.
17、C L Tsou，Kinetics of Substrate Reaction during Irreversible Modification of Enzymeactivity，AdvEnzymol，1988，61：381～436.
18、C H Hu，C L Tsou，Formation of Enzymesubstrate Disulfide Linkage during Catalsis by Protein Disulfide Isomerase，FEBS Lett，1991，290：87～89.
19、C C Wang，CL Tsou，The Insulin A and B Chains Contain Sufficient Structural Information to form the Native Molecule，Trends Biochem.Sci，1991 ，16：270～281.
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21、C Liu，C L Tsou，Kinetic Differentiation between Enzyme Inactivation Involving Complex formation with the Inactivator and that Involving a Conformation change Step，Biochem J ，1992，282：501～504.
22、H B Wu，C L Tsou，A Comparison of Zn（Ⅱ）and Co（Ⅱ）in Kinetics of Inactivation of Aminoacylases by 1，10 phenanthroline and Reconstitution of the Apoenzyme，Biochem J ，1993，296：435～441.
23、C L Tsou，Conformational Flexibility of Enzyme Active Sites，Science,1993 ，262：380～381.
24、C C Wang，C L Tsou，HypothesIs protein Disulfide Isomerase Is Both an Enzyme and a Chaperone，FASEB J ，1993，7：1515～1517.
25、H Cai,C C Wang，C L Tsou，Chaperone like Activity of Protein Disulfide Isomerase in the Refolding of a Protein with No Disulfide Bonds，J Biol Chem ,1994，269：24550～24552.
26、C Y Wu，C L Tsou，Studies on the Codehydrogenase Cytochrome c Enzyme Systems，I The Simultaneous Oxidation of Succinate and Reduced Codehydrogenase I，Sci Sin 1995，4：137～155.
27、C C Wang，C L Tsou，Enzymes as Chaperones and Chaperones as Enzymes， FEBS Lett ，1998，425：382～384
28、鄒(zou)承魯，酶學(xue)研究(jiu)的現狀(zhuang)與展望(wang)，生(sheng)物(wu)化學(xue)與分子生(sheng)物(wu)學(xue)報，1999，15：351～354。
29、S Zhang，J Li，C C Wang，C L Tsou，Metal Regulation of Metallothionein Participation in the Redox Reactions，FEBS Lett，1999，462：383～386.
科學
? 2003 ? ?何(he)梁何(he)利基金科學與技術進步獎(jiang) ? ?（獲獎(jiang)） ? ?
? 2002 ? ?國(guo)家自然(ran)科學獎二等獎 ? ?國(guo)際人類(lei)基因(yin)組測序工作約10萬個蛋(dan)白(bai)質(zhi)序列為已知，這些蛋(dan)白(bai)質(zhi)的功能與(yu)其結構(gou)密切相關 ? ?（獲獎） ? ?
? 1998 ? ?國(guo)家自然科(ke)學(xue)獎二等獎 ? ?酶活性部位(wei)的柔性，和酶作用(yong)不可逆抑制動(dong)力(li)學(xue)工作 ? ?（獲獎） ? ?
? 1997 ? ?求是獎 ? ? （獲獎） ? ?
? 1995 ? ?國(guo)家自然科學獎(jiang)(jiang)二等獎(jiang)(jiang) ? ? （獲(huo)獎(jiang)(jiang)） ? ?
? 1993 ? ?國家自然科學獎二等獎 ? ?（獲獎） ? ?
? 1992 ? ?第三世(shi)界科學院(yuan)生物學獎 ? ? （獲獎） ? ?
? 1989 ? ?陳嘉庚獎 ? ?（獲獎） ? ?
? 1987 ? ?國(guo)家自然科學獎一等獎 ? ?蛋白質功能基團的修飾(shi)及其生物活性之間(jian)的定量(liang)關系(xi) ? ?（獲獎） ? ?
? 1983 ? ?國家(jia)自然科學獎一等獎 ? ? （獲獎） ? ?
? 1982 ? ?國家(jia)自然(ran)科學一等(deng)獎(jiang) ? ? 人工全合成牛胰島素研究(jiu) ? ?（獲(huo)獎(jiang)） ? ?
? 1979 ? ?中國科學院(yuan)科技進步獎(jiang)一(yi)等獎(jiang) ? ?（獲(huo)獎(jiang)） ? ?
? 1979 ? ?國家自然科學獎(jiang)三等獎(jiang) ? ? （獲獎(jiang)） ? ?
? 1978 ? ?國家自(zi)然(ran)科學獎一等獎 ? ?（獲獎） ? ?
鄒承魯歷任(ren)(ren)(ren)中(zhong)國(guo)(guo)科(ke)學(xue)(xue)(xue)院生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)(wu)化(hua)(hua)學(xue)(xue)(xue)研(yan)(yan)究(jiu)所、生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)(wu)物(wu)(wu)理(li)研(yan)(yan)究(jiu)所副研(yan)(yan)究(jiu)員(yuan)、研(yan)(yan)究(jiu)員(yuan)、室(shi)主(zhu)(zhu)任(ren)(ren)(ren)，生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)(wu)物(wu)(wu)理(li)所副所長，生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)(wu)大分(fen)子(zi)國(guo)(guo)家重點實(shi)驗室(shi)主(zhu)(zhu)任(ren)(ren)(ren)，中(zhong)國(guo)(guo)科(ke)學(xue)(xue)(xue)院學(xue)(xue)(xue)部主(zhu)(zhu)席(xi)團委(wei)員(yuan)，生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)(wu)學(xue)(xue)(xue)部主(zhu)(zhu)任(ren)(ren)(ren)，美國(guo)(guo)生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)(wu)化(hua)(hua)學(xue)(xue)(xue)與分(fen)子(zi)生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)(wu)學(xue)(xue)(xue)會榮(rong)譽會員(yuan)等職。1978年(nian)至1997年(nian)，任(ren)(ren)(ren)全國(guo)(guo)政協(xie)第(di)五、六、七(qi)屆委(wei)員(yuan)，第(di)八屆常委(wei)；1981年(nian)至1982年(nian)擔任(ren)(ren)(ren)美國(guo)(guo)哈佛大學(xue)(xue)(xue)訪問教授(shou)；1986年(nian)至1990年(nian)間應邀分(fen)期任(ren)(ren)(ren)美國(guo)(guo)國(guo)(guo)立健康研(yan)(yan)究(jiu)所高級研(yan)(yan)究(jiu)員(yuan)(Fogarty Scholar in Residence)。
鄒(zou)承魯曾任一些重要科學(xue)期刊編委，包(bao)括《中國(guo)(guo)科學(xue)》和《科學(xue)通報》副主(zhu)編，AnalyticalBiochemistry（美國(guo)(guo)）及(ji)BiochimicaetBiophysicaActa（荷(he)蘭）編委、FASEBJournal（美國(guo)(guo)）及(ji)Biochemistry（美國(guo)(guo)）顧(gu)問編委等。
