1923年(nian)5月17日（中(zhong)華(hua)(hua)民國(guo)十(shi)二(er)(er)年(nian)），鄒(zou)(zou)承魯出生于山(shan)東(dong)省青島(dao)市(shi)，父(fu)親(qin)鄒(zou)(zou)東(dong)湖是鐵路職員。由于父(fu)親(qin)的工作性質，鄒(zou)(zou)承魯常(chang)隨家搬遷，小學期間在沈陽度過。九一八(ba)事變(bian)后，全家遷回關內，到達武(wu)漢(han)(han)，讀(du)中(zhong)學。1938年(nian)（中(zhong)華(hua)(hua)民國(guo)二(er)(er)十(shi)七年(nian)）武(wu)漢(han)(han)淪陷，又搬到重慶。
1941年(nian)（中(zhong)(zhong)華(hua)(hua)民國三(san)十(shi)年(nian)），畢業于(yu)南開中(zhong)(zhong)學(xue)高中(zhong)(zhong)部；同年(nian)，考入設(she)在昆明的由北京大學(xue)、清華(hua)(hua)大學(xue)、南開大學(xue)三(san)校(xiao)聯合組成(cheng)的西南聯合大學(xue)，就讀(du)于(yu)化(hua)學(xue)系，1945年(nian)（中(zhong)(zhong)華(hua)(hua)民國三(san)十(shi)四年(nian)）西南聯大化(hua)學(xue)系畢業。
1946（中(zhong)華民(min)國三十五年）年，鄒承魯(lu)在招考英(ying)(ying)庚款公(gong)費(fei)出國留學(xue)生(sheng)(sheng)(sheng)的考試中(zhong)，以(yi)第一名的優異成(cheng)績被錄取。赴英(ying)(ying)后，師從英(ying)(ying)國劍橋大學(xue)著名生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)化(hua)(hua)學(xue)家(jia)D 基林(lin)（Keilin）教授，從事呼吸鏈還原(yuan)酶研究。研究生(sheng)(sheng)(sheng)期間(jian)，鄒承魯(lu)在國際上最早(zao)用蛋(dan)白水解酶部(bu)分水解方法研究蛋(dan)白質結構與(yu)(yu)功(gong)能的關系，單獨(du)署名的論(lun)文在英(ying)(ying)國《自(zi)然》雜志(zhi)發(fa)表。并發(fa)現細胞色素c純化(hua)(hua)后與(yu)(yu)線粒體(ti)結合時在性質上發(fa)生(sheng)(sheng)(sheng)變化(hua)(hua)，證明細胞色素b與(yu)(yu)琥珀酸脫氫酶不是(shi)同一物(wu)質。1951年，鄒承魯(lu)獲英(ying)(ying)國劍橋大學(xue)生(sheng)(sheng)(sheng)物(wu)化(hua)(hua)學(xue)博士學(xue)位。
1948年(nian)（中華(hua)民國三十(shi)七年(nian)），鄒承魯與李(li)四(si)光的女兒李(li)林在英(ying)國伯恩茂斯(si)海邊舉行婚禮。
1951年(nian)回國，鄒承魯與王應睞及(ji)汪靜英(ying)合(he)作(zuo)純化(hua)了(le)琥(hu)珀酸(suan)脫氫(qing)酶(mei)，并(bing)發現(xian)其輔基(ji)為與蛋(dan)白(bai)部分共價結合(he)的(de)FAD，這是一個(ge)被發現(xian)與蛋(dan)白(bai)質共價結合(he)的(de)FAD輔基(ji)。此(ci)外(wai)，他(ta)們(men)對(dui)呼吸(xi)(xi)鏈及(ji)其他(ta)酶(mei)系也進行了(le)一系列(lie)工(gong)作(zuo)，為中國酶(mei)學(xue)(xue)及(ji)呼吸(xi)(xi)鏈的(de)研(yan)究奠定了(le)良好基(ji)礎(chu)。歷任(ren)中國科學(xue)(xue)院生物化(hua)學(xue)(xue)研(yan)究所、生物物理研(yan)究所副(fu)研(yan)究員(yuan)，研(yan)究員(yuan)，室主任(ren)，生物物理所副(fu)所長，生物大分子國家(jia)重點(dian)實驗室主任(ren)等職。
1958年，鄒承魯參加發起(qi)人工(gong)(gong)合成胰(yi)島(dao)素(su)工(gong)(gong)作，并負責胰(yi)島(dao)素(su)A和B鏈的拆合。這項工(gong)(gong)作的完成確定了(le)胰(yi)島(dao)素(su)全合成的路線，為胰(yi)島(dao)素(su)的人工(gong)(gong)合成做出了(le)重要貢獻。胰(yi)島(dao)素(su)人工(gong)(gong)合成工(gong)(gong)作集體獲1978年國家自然(ran)科(ke)學獎(jiang)一等獎(jiang)和1997年求是獎(jiang)。
1979年，鄒承魯發現甘油醛-3-磷酸脫氫酶在(zai)活性部位形成熒光衍生物的工(gong)作在(zai)英國(guo)Nature雜(za)志發表，這是“文革”后中國(guo)科(ke)學(xue)家在(zai)Nature發表的第一篇論文，研究(jiu)成果獲(huo)中國(guo)科(ke)學(xue)院科(ke)技進(jin)步獎(jiang)一等獎(jiang)。
1980年，當選為中國科學院(yuan)院(yuan)士(shi)（學部委員）
1981年，鄒承魯(lu)首次在科學界提出“科研道德”問(wen)題。“科學研究(jiu)來不得半點虛(xu)假，可是(shi)有的(de)人(ren)卻(que)弄虛(xu)作(zuo)假，用以追逐(zhu)名利。個(ge)別人(ren)甚至不擇(ze)手(shou)段剽(piao)竊他人(ren)成果(guo)，就更(geng)令(ling)人(ren)不能容忍(ren)。”
2001年，在“核(he)酸(suan)風波”中，鄒(zou)承魯提出核(he)酸(suan)營養沒有(you)任何科(ke)學依據，并還公開指責(ze)生(sheng)化學會(hui)一(yi)位(wei)副秘書長(chang)為核(he)酸(suan)營養品作(zuo)商業(ye)宣傳。
2003年(nian)，鄒(zou)承魯在(zai)中國科協年(nian)會總結了中國科學工作者違背學術道德的(de)(de)七宗罪(zui)：偽造學歷、工作經(jing)歷；偽造或竄改(gai)原始(shi)實(shi)(shi)驗數據；抄(chao)襲、剽竊他人(ren)成果；貶低前人(ren)成果，自(zi)(zi)我夸(kua)張宣傳(chuan)；一稿兩(liang)投甚至(zhi)多投；在(zai)自(zi)(zi)己(ji)并無貢獻(xian)的(de)(de)論文(wen)上署名；為商業(ye)廣(guang)告(gao)作不(bu)符(fu)合實(shi)(shi)際的(de)(de)宣傳(chuan)。
2006年11月23日，鄒承魯因病醫治無效在京逝世，享(xiang)年83歲(sui)。
科學研究
鄒(zou)承魯發現純(chun)化的(de)(de)細胞色(se)素(su)C與在線粒體(ti)結合時性質的(de)(de)差異對呼吸鏈(lian)(lian)酶(mei)(mei)(mei)系(xi)的(de)(de)研究(jiu)，為中國酶(mei)(mei)(mei)學(xue)研究(jiu)奠(dian)定了(le)基礎在胰(yi)島素(su)人工合成(cheng)中負責A鏈(lian)(lian)及(ji)B鏈(lian)(lian)的(de)(de)拆(chai)合，確定了(le)合成(cheng)路線蛋白質必需基團的(de)(de)化學(xue)修(xiu)飾和活(huo)性喪失(shi)的(de)(de)定量關(guan)系(xi)公式和作(zuo)(zuo)圖(tu)(tu)法(fa)，被(bei)稱為“鄒(zou)氏公式”和作(zuo)(zuo)圖(tu)(tu)法(fa)關(guan)于酶(mei)(mei)(mei)作(zuo)(zuo)用(yong)不(bu)可逆抑制動(dong)力學(xue)理論和反應速(su)度常數測定的(de)(de)新方法(fa)，得(de)到(dao)國際上廣泛采用(yong)關(guan)于細胞色(se)素(su)b的(de)(de)三(san)相還原，胰(yi)島素(su)A鏈(lian)(lian)及(ji)B鏈(lian)(lian)本身含(han)有形(xing)成(cheng)完(wan)整(zheng)分(fen)子的(de)(de)必要信息，在弱變性條件下酶(mei)(mei)(mei)活(huo)性喪失(shi)先(xian)于分(fen)子整(zheng)體(ti)的(de)(de)構象變化，因此(ci)酶(mei)(mei)(mei)活(huo)性部位具有較(jiao)高柔性并為酶(mei)(mei)(mei)活(huo)性所必需等(deng)，都(dou)是開創性工作(zuo)(zuo)。
1992年獲(huo)第(di)三(san)(san)世界科(ke)學(xue)(xue)院生(sheng)物學(xue)(xue)獎(jiang)，人工(gong)合成(cheng)胰島素(su)，及蛋白質必(bi)需基團的(de)(de)化學(xue)(xue)修飾(shi)和酶(mei)活(huo)性喪(sang)失的(de)(de)定(ding)量關系工(gong)作，分(fen)別獲(huo)第(di)二(er)次和第(di)三(san)(san)次國家自(zi)然科(ke)學(xue)(xue)一等獎(jiang)，后者還獲(huo)得1989年陳嘉庚獎(jiang)。甘油醛－3－磷酸脫(tuo)氫酶(mei)活(huo)性部位新熒光團的(de)(de)形(xing)成(cheng)，酶(mei)活(huo)性部位的(de)(de)柔性，和酶(mei)作用不可逆(ni)抑(yi)制動力學(xue)(xue)工(gong)作，先后三(san)(san)次獲(huo)中國科(ke)學(xue)(xue)院科(ke)技進步或(huo)自(zi)然科(ke)學(xue)(xue)一等獎(jiang)。
蛋白質結構與功能的關系
20世(shi)紀60年代以前，對(dui)(dui)(dui)蛋(dan)(dan)(dan)白(bai)質(zhi)(zhi)進(jin)行(xing)化學(xue)(xue)修(xiu)飾(shi)(shi)是研究蛋(dan)(dan)(dan)白(bai)質(zhi)(zhi)結構功能關(guan)系(xi)的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)主(zhu)要方(fang)法(fa)(fa)(fa)，但累積的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)大(da)量(liang)(liang)數(shu)(shu)(shu)據在整體上還是處(chu)于一(yi)(yi)種定(ding)性描述狀態。20世(shi)紀60年代初(chu)期鄒承魯(lu)基(ji)(ji)于統計學(xue)(xue)的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)方(fang)法(fa)(fa)(fa)提(ti)出：如果(guo)在修(xiu)飾(shi)(shi)反(fan)(fan)應中(zhong)同(tong)(tong)時包(bao)括i個(ge)必(bi)需(xu)基(ji)(ji)團，在修(xiu)飾(shi)(shi)過程中(zhong)保(bao)留活(huo)性的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)分(fen)子只能是那些(xie)所(suo)(suo)有必(bi)需(xu)基(ji)(ji)團都未遭破壞的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)分(fen)子，因此活(huo)性剩余分(fen)數(shu)(shu)(shu)應為必(bi)需(xu)基(ji)(ji)團剩余分(fen)數(shu)(shu)(shu)的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)i次方(fang)。基(ji)(ji)于他提(ti)出的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)新原理(li)，再(zai)針(zhen)對(dui)(dui)(dui)蛋(dan)(dan)(dan)白(bai)質(zhi)(zhi)化學(xue)(xue)修(xiu)飾(shi)(shi)反(fan)(fan)應中(zhong)常見的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)一(yi)(yi)些(xie)情(qing)況，鄒承魯(lu)提(ti)出了(le)必(bi)需(xu)基(ji)(ji)團修(xiu)飾(shi)(shi)程度和活(huo)性喪失(shi)的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)定(ding)量(liang)(liang)關(guan)系(xi)式(shi)和由(you)此得出的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)一(yi)(yi)系(xi)列作(zuo)圖(tu)法(fa)(fa)(fa)，以判斷必(bi)需(xu)基(ji)(ji)團的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)性質(zhi)(zhi)和必(bi)需(xu)基(ji)(ji)團的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)數(shu)(shu)(shu)目。這一(yi)(yi)方(fang)法(fa)(fa)(fa)發(fa)表后，得到國際(ji)上廣(guang)泛采用(yong)，其關(guan)系(xi)式(shi)和作(zuo)圖(tu)法(fa)(fa)(fa)分(fen)別被國際(ji)同(tong)(tong)行(xing)稱為“鄒氏(shi)公式(shi)”和“鄒氏(shi)作(zuo)圖(tu)法(fa)(fa)(fa)”，并已(yi)多(duo)次被國內外的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)一(yi)(yi)些(xie)教(jiao)科書和專(zhuan)著詳(xiang)細(xi)介(jie)紹。鄒承魯(lu)的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)論(lun)文中(zhong)，考慮(lv)了(le)對(dui)(dui)(dui)蛋(dan)(dan)(dan)白(bai)質(zhi)(zhi)進(jin)行(xing)化學(xue)(xue)修(xiu)飾(shi)(shi)的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)六(liu)種可(ke)能的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)不(bu)同(tong)(tong)情(qing)況，又(you)根(gen)據當時文獻中(zhong)已(yi)有的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)大(da)量(liang)(liang)數(shu)(shu)(shu)據，針(zhen)對(dui)(dui)(dui)各種不(bu)同(tong)(tong)情(qing)況逐一(yi)(yi)進(jin)行(xing)了(le)分(fen)析(xi)。結果(guo)表明，一(yi)(yi)個(ge)蛋(dan)(dan)(dan)白(bai)質(zhi)(zhi)分(fen)子雖然(ran)(ran)常常含有多(duo)個(ge)同(tong)(tong)類基(ji)(ji)團，但其中(zhong)只有少(shao)數(shu)(shu)(shu)是為蛋(dan)(dan)(dan)白(bai)質(zhi)(zhi)表現活(huo)性所(suo)(suo)必(bi)需(xu)的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)。可(ke)見對(dui)(dui)(dui)酶(mei)分(fen)子而(er)言，其活(huo)性部位僅處(chu)于整個(ge)酶(mei)分(fen)子的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)很有限的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)局部區(qu)域。這一(yi)(yi)新的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)結論(lun)改變了(le)當時流(liu)行(xing)的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)理(li)論(lun)，已(yi)為三十年來多(duo)方(fang)面的(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)(de)大(da)量(liang)(liang)實驗事實所(suo)(suo)充分(fen)證(zheng)明，本項工作(zuo)獲1987年國家自然(ran)(ran)科學(xue)(xue)獎一(yi)(yi)等獎。
“文(wen)化大革命(ming)”結(jie)束后恢復(fu)工作，鄒承魯(lu)研究(jiu)發(fa)現(xian)甘油醛-3-磷酸脫氫酶在活性部位能形成(cheng)熒(ying)光(guang)衍生物，論文(wen)1979年在英(ying)國(guo)《Nature》雜(za)志發(fa)表，本項工作獲國(guo)家自然科學獎三等(deng)獎。
細胞色素與呼吸鏈酶系
在細(xi)胞色(se)(se)素c在細(xi)胞內結(jie)(jie)(jie)合(he)在線粒體(ti)上，鄒承魯發(fa)現經(jing)純化(hua)后其(qi)(qi)配體(ti)結(jie)(jie)(jie)合(he)性(xing)質(zhi)(zhi)發(fa)生了(le)(le)明(ming)顯變(bian)化(hua)，這是(shi)(shi)純化(hua)蛋白(bai)質(zhi)(zhi)與在體(ti)內時性(xing)質(zhi)(zhi)差異的(de)首次報道。20世紀40年代普(pu)遍認(ren)為細(xi)胞色(se)(se)素b就是(shi)(shi)琥(hu)珀(po)酸脫氫酶，鄒承魯證明(ming)了(le)(le)它們(men)是(shi)(shi)完全(quan)不(bu)同的(de)兩個物(wu)質(zhi)(zhi)。回國后與王應睞等合(he)作純化(hua)了(le)(le)琥(hu)珀(po)酸脫氫酶，充(chong)分證明(ming)其(qi)(qi)與細(xi)胞色(se)(se)素b無關(guan)，并發(fa)現其(qi)(qi)輔(fu)基(ji)是(shi)(shi)與蛋白(bai)分子共(gong)價結(jie)(jie)(jie)合(he)的(de)FAD，這是(shi)(shi)第(di)一個被發(fa)現與蛋白(bai)質(zhi)(zhi)共(gong)價結(jie)(jie)(jie)合(he)的(de)FAD輔(fu)基(ji)。
胰島素分子A鏈和B鏈的拆合
1958年(nian)，鄒(zou)承魯參(can)加發(fa)起(qi)人工(gong)(gong)合(he)(he)(he)成胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)(su)工(gong)(gong)作(zuo)，并負責(ze)胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)(su)分(fen)子A鏈(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)的拆(chai)合(he)(he)(he)。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)(su)是由(you)兩條肽(tai)鏈(lian)(lian)通過兩對(dui)(dui)(dui)二硫(liu)鍵聯(lian)結而(er)(er)成，此(ci)外在A鏈(lian)(lian)上還(huan)有一(yi)對(dui)(dui)(dui)鏈(lian)(lian)內二硫(liu)鍵。在考慮到的各(ge)種(zhong)合(he)(he)(he)成方案中(zhong)，最為簡便易行的是分(fen)別(bie)合(he)(he)(he)成A鏈(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)，然(ran)后(hou)(hou)通過巰(qiu)基的氧化使兩條鏈(lian)(lian)正確組(zu)合(he)(he)(he)，但關鍵問(wen)題(ti)是還(huan)原的A鏈(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)是否能通過氧化而(er)(er)形成天然(ran)的胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)(su)分(fen)子，國(guo)外許多人對(dui)(dui)(dui)此(ci)做的嘗試都以(yi)失敗告(gao)終。除了像催產(chan)素(su)(su)(su)(su)那(nei)樣的小肽(tai)以(yi)外，當時還(huan)沒(mei)有一(yi)個(ge)(ge)含二硫(liu)鍵的蛋白能在還(huan)原后(hou)(hou)通過氧化而(er)(er)成功地再(zai)生。這個(ge)(ge)決定(ding)合(he)(he)(he)成路線的前提問(wen)題(ti)恰(qia)恰(qia)是一(yi)個(ge)(ge)尚無(wu)先(xian)例的未知問(wen)題(ti)。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)(su)拆(chai)合(he)(he)(he)工(gong)(gong)作(zuo)的成功立刻確定(ding)了先(xian)分(fen)別(bie)合(he)(he)(he)成A鏈(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)，然(ran)后(hou)(hou)將A鏈(lian)(lian)和B鏈(lian)(lian)再(zai)組(zu)合(he)(he)(he)而(er)(er)生成活(huo)性胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)(su)的合(he)(he)(he)成路線，為完(wan)成國(guo)際(ji)上第一(yi)個(ge)(ge)蛋白質-胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)(su)的人工(gong)(gong)合(he)(he)(he)成做出了重要貢(gong)獻。胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)(su)(su)人工(gong)(gong)合(he)(he)(he)成工(gong)(gong)作(zuo)集體獲1981年(nian)國(guo)家(jia)自然(ran)科(ke)學獎一(yi)等(deng)獎。 ?
“文革”結束恢復工(gong)作(zuo)(zuo)(zuo)后，鄒承(cheng)魯發(fa)現甘油醛-3-磷(lin)酸脫氫酶(mei)在(zai)活性部位能(neng)形成熒光衍生物，論文也在(zai)英國(guo)《自然》雜志發(fa)表，工(gong)作(zuo)(zuo)(zuo)獲中(zhong)(zhong)(zhong)國(guo)科學(xue)院科技進(jin)步獎(jiang)一等獎(jiang)和(he)(he)國(guo)家自然科學(xue)獎(jiang)三等獎(jiang)。作(zuo)(zuo)(zuo)為人(ren)工(gong)合成胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)的后續研(yan)究(jiu)，證明(ming)(ming)了(le)胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)A鏈和(he)(he)B鏈本身(shen)已具有(you)一定的空間結構，并(bing)含(han)有(you)形成天(tian)然胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)分(fen)子正確(que)結構的全(quan)部信息，在(zai)溶液中(zhong)(zhong)(zhong)能(neng)正確(que)相互配(pei)對。此項工(gong)作(zuo)(zuo)(zuo)闡明(ming)(ming)了(le)人(ren)工(gong)合成胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)工(gong)作(zuo)(zuo)(zuo)中(zhong)(zhong)(zhong)A和(he)(he)B鏈拆合工(gong)作(zuo)(zuo)(zuo)成功的理論基礎，糾正了(le)國(guo)外一些教科書中(zhong)(zhong)(zhong)有(you)關從胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)A和(he)(he)B鏈重新(xin)合成胰(yi)(yi)島(dao)(dao)素(su)(su)的錯誤提法。此項研(yan)究(jiu)于1995年獲國(guo)家自然科學(xue)獎(jiang)二等獎(jiang)。
酶活性不可逆抑制動力學
酶(mei)活性抑(yi)(yi)制(zhi)(zhi)的(de)研究(jiu)對于酶(mei)作用(yong)機制(zhi)(zhi)研究(jiu)和(he)藥物設(she)計(ji)十(shi)分重(zhong)要。在當時的(de)酶(mei)學教科書(shu)中通常僅(jin)對酶(mei)的(de)可(ke)逆(ni)抑(yi)(yi)制(zhi)(zhi)動力(li)學有所論述。1965年(nian)，鄒承魯(lu)最(zui)早系統地(di)提出(chu)(chu)了酶(mei)學的(de)可(ke)逆(ni)與不可(ke)逆(ni)抑(yi)(yi)制(zhi)(zhi)統一(yi)的(de)動力(li)學理(li)論，并提出(chu)(chu)不可(ke)逆(ni)抑(yi)(yi)制(zhi)(zhi)反應速度常數的(de)測(ce)定方(fang)法(fa)。經(jing)(jing)過(guo)鄒承魯(lu)和(he)王(wang)志新等多年(nian)來(lai)理(li)論上的(de)發(fa)展(zhan)和(he)實驗(yan)上的(de)驗(yan)證，他的(de)理(li)論和(he)方(fang)法(fa)現在都已(yi)經(jing)(jing)為國(guo)際普遍接(jie)受并得到廣泛的(de)采(cai)用(yong)，此項(xiang)工作獲國(guo)家自然科學獎二等獎。
酶活性部位的柔性
1984年(nian)，鄒承(cheng)魯(lu)(lu)用(yong)自己創(chuang)立的(de)(de)動(dong)力(li)學(xue)方法(fa)，從(cong)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)平衡態和變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)動(dong)力(li)學(xue)兩(liang)方面比較研(yan)究(jiu)了(le)多種不(bu)同(tong)類型(xing)的(de)(de)酶(mei)在(zai)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)過(guo)程(cheng)中構象和活(huo)(huo)力(li)變(bian)(bian)化的(de)(de)關(guan)系(xi)，發現(xian)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)時(shi)酶(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)的(de)(de)喪失先于(yu)可察覺的(de)(de)構象變(bian)(bian)化。在(zai)進一步大量實驗的(de)(de)基礎上(shang)提(ti)(ti)出了(le)“酶(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)位(wei)(wei)處于(yu)分子(zi)的(de)(de)局部(bu)區域并柔性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)較高”的(de)(de)假說。針(zhen)對國際上(shang)一些不(bu)同(tong)的(de)(de)意見，排除了(le)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)劑(ji)的(de)(de)抑(yi)制(zhi)和寡聚(ju)(ju)酶(mei)解聚(ju)(ju)等可能性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)，以充(chong)分的(de)(de)論據(ju)論證(zheng)了(le)酶(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)位(wei)(wei)柔性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)學(xue)說的(de)(de)正確(que)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)。鄒承(cheng)魯(lu)(lu)隨(sui)后用(yong)熒(ying)光及自旋試劑(ji)進行探測直接證(zheng)實了(le)酶(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)位(wei)(wei)構象變(bian)(bian)化確(que)實發生在(zai)整體構象變(bian)(bian)化之(zhi)前并與活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)喪失同(tong)步。進一步用(yong)蛋白酶(mei)部(bu)分水(shui)(shui)解的(de)(de)結(jie)(jie)果也說明在(zai)變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)過(guo)程(cheng)中，酶(mei)分子(zi)整體構象尚(shang)未(wei)發生變(bian)(bian)化之(zhi)前，活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)位(wei)(wei)構象已開(kai)始松(song)散，因而較易(yi)受到蛋白水(shui)(shui)解酶(mei)的(de)(de)作用(yong)。接著又根據(ju)某些酶(mei)在(zai)特定(ding)條件(jian)下被(bei)激(ji)活(huo)(huo)的(de)(de)研(yan)究(jiu)，發現(xian)酶(mei)在(zai)活(huo)(huo)化時(shi)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)位(wei)(wei)柔性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)增加(jia)；而限制(zhi)酶(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)位(wei)(wei)的(de)(de)柔性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)則可以導(dao)(dao)致酶(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)下降(jiang)。根據(ju)這(zhe)些新的(de)(de)結(jie)(jie)果，鄒承(cheng)魯(lu)(lu)又提(ti)(ti)出“酶(mei)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)部(bu)位(wei)(wei)柔性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)為酶(mei)充(chong)分表現(xian)活(huo)(huo)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)所必需”。這(zhe)些研(yan)究(jiu)結(jie)(jie)果是(shi)自19世(shi)紀Fischer提(ti)(ti)出酶(mei)作用(yong)的(de)(de)“鎖鑰學(xue)說”和上(shang)世(shi)紀50年(nian)代Koshland的(de)(de)“誘導(dao)(dao)契(qi)合(he)學(xue)說”以來酶(mei)作用(yong)機制(zhi)研(yan)究(jiu)中的(de)(de)又一重(zhong)大進展；同(tong)時(shi)也把(ba)蛋白質變(bian)(bian)性(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)(xing)研(yan)究(jiu)從(cong)單(dan)純的(de)(de)結(jie)(jie)構研(yan)究(jiu)提(ti)(ti)高到與功能密切結(jie)(jie)合(he)的(de)(de)新水(shui)(shui)平。此項工(gong)作獲1998年(nian)國家自然(ran)科學(xue)獎(jiang)二等獎(jiang)。
新生肽鏈的折疊與分子伴侶
鄒承魯根據文(wen)獻中(zhong)的(de)(de)報道和(he)自(zi)己的(de)(de)研究結果，提(ti)出(chu)了(le)關(guan)于(yu)新(xin)(xin)(xin)生肽(tai)鏈折(zhe)疊(die)的(de)(de)新(xin)(xin)(xin)的(de)(de)觀點。他認為(wei)，新(xin)(xin)(xin)生肽(tai)鏈卷曲(qu)折(zhe)疊(die)既(ji)與合成同步進(jin)行，又在(zai)(zai)合成過程中(zhong)不斷(duan)調(diao)(diao)整，并在(zai)(zai)合成完(wan)成后經(jing)最后調(diao)(diao)整修正(zheng)而完(wan)成。他用模型實驗(yan)方法(fa)(fa)予(yu)以驗(yan)證(zheng)，這(zhe)一看法(fa)(fa)也已越(yue)來越(yue)多(duo)地為(wei)國際科(ke)(ke)學(xue)界(jie)所接受(shou)。鄒承魯與王志(zhi)新(xin)(xin)(xin)一起，進(jin)入分(fen)(fen)子(zi)伴侶（在(zai)(zai)新(xin)(xin)(xin)生肽(tai)鏈折(zhe)疊(die)過程中(zhong)起幫助作(zuo)(zuo)用的(de)(de)一類蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質(zhi)(zhi)）的(de)(de)研究領域，提(ti)出(chu)了(le)蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質(zhi)(zhi)二(er)硫(liu)鍵(jian)異(yi)構酶既(ji)是酶又是分(fen)(fen)子(zi)伴侶的(de)(de)假設，打(da)破了(le)與蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質(zhi)(zhi)折(zhe)疊(die)密切(qie)相關(guan)的(de)(de)酶和(he)分(fen)(fen)子(zi)伴侶兩(liang)大類蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)之間的(de)(de)界(jie)限。這(zhe)一設想(xiang)得到(dao)世界(jie)上許多(duo)實驗(yan)室體內外實驗(yan)結果的(de)(de)證(zheng)實，并逐(zhu)漸為(wei)國際科(ke)(ke)學(xue)界(jie)所接受(shou)。國際人(ren)類基因組測(ce)序工(gong)作(zuo)(zuo)約10萬個(ge)蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質(zhi)(zhi)序列為(wei)已知(zhi)，這(zhe)些蛋(dan)(dan)白(bai)(bai)質(zhi)(zhi)的(de)(de)功(gong)能與其結構密切(qie)相關(guan)。此(ci)項工(gong)作(zuo)(zuo)獲2002年國家自(zi)然科(ke)(ke)學(xue)獎二(er)等獎。
人才培養
鄒承魯為中(zhong)國(guo)生(sheng)物學界培養了一大批(pi)人才，其中(zhong)不少現在(zai)已經(jing)是國(guo)內(nei)外知名(ming)的(de)(de)科(ke)學家(jia)，有(you)的(de)(de)已成為中(zhong)國(guo)科(ke)學院(yuan)院(yuan)士。自建立博士后(hou)和學位制度以來，他已培養了博士后(hou)12名(ming)，其中(zhong)包(bao)括(kuo)美(mei)國(guo)和德國(guo)的(de)(de)各1名(ming)；博士生(sheng)35名(ming)，碩士生(sheng)22名(ming)。
主要作品
鄒承魯40多年來(lai)，在(zai)國(guo)內(nei)外重要雜志(zhi)發表科學(xue)論文200余篇(pian)，其中(zhong)被Science（美國(guo)《科學(xue)》雜志(zhi)）收錄98篇(pian)，引用次(ci)數(shu)3200余次(ci)。基本情況(kuang)如下 ：
1、C L Tsou，Cytochrome c Modified By Digestion with Pepsin，Nature，1949，164 ：1134.
2、C L Tsou，Exogenous and Endogenous Cytochrome c，J Biochem.，1952，50： 493～499.
3、T Y Wang，C L Tsou,Y L Wang，Studies on Succinic Dehydrogenase， I Isolation，Purification and Properties，Sci Sin，1956，5：73～90.
4、C L Tsou，Reaction between Modification of Functional Groups of Proteins and Their Biological Activity，I A Graphical Method for the Determination of the Number and Type of Essential Groups，Sci Sin ，1962，11：1535～1558.
5、許根俊、鄒承(cheng)魯，蛋白(bai)質(zhi)功能基團的改變與其生(sheng)物活(huo)力的關系，Ⅱ，胰蛋白(bai)酶的必需硫硫鍵數目，生(sheng)物化學與生(sheng)物物理學報，1963，3(2)：163～168。
6、鈕經義(yi)、鄒承魯(lu)、汪猷、邢其毅(yi)，從胰島(dao)素A及B鏈重合成胰島(dao)素以及A及B鏈肽(tai)段(duan)的合成， 科(ke)學通報，1964，943～962。
7、鄒(zou)承魯，酶(mei)活性不(bu)可逆(ni)改變的動(dong)力學(xue)，Ⅰ，底物(wu)(wu)影響酶(mei)與抑制劑結合速度(du)的動(dong)力學(xue)方程， 生物(wu)(wu)化學(xue)與生物(wu)(wu)物(wu)(wu)理(li)學(xue)報，1965，5(4)：398～408。
8、鄒承魯，酶活性(xing)不可逆改(gai)變的動力學，Ⅱ，酶性(xing)改(gai)變過程中的底物(wu)反應，生物(wu)化學與生物(wu) 物(wu)理學報，1965，5(4)：409～417。
9、Y S Ho，C L Tsou，Formation of a New Fluorophore on Irradiation of Carboxymethylated D glyceraldehyde 3 phosphate Dehydrogenase，Nature,1979， 277：245～246.
10、W X Tian，C L Tsou，Determination of the Rate Constant of Enzyme Modification by Measuring the Substrate Reaction in the Presence of the Modifier，Biochemistry,1982，21：1028～1032.
11、C L Tsou，G Q Xu,J M Zhou，K Y Zhao，A New Fluorescent Probe for the Study of the Allosteric Properties of D Glyceraldehyde 3 Phosphate Dehydrogenase，Biochem Soc Trans ，1983，11：425～429.
12、Q Z Yao，M Tian，C L Tsou，A Comparison of the Rates of Inactivation and Conformationalnal Changes of Creatine Kinase during Urea Denaturation， Biochemistry，1984，23：2740～2744.
13、C C Wang，C L Tsou，The Interaction and Reconstitution of C Terminal Shortened B Chains with the Intact A Chain of Insulin，Biochemistry，1986，25： 5336～5340.
14、C L Tsou，Location of the Active Sites of Some Enzymes in Limited and Flexible Molecular Regions，Trends Biochem Sci ，1986，11：427～429.
15、J G Tang，C C Wang，C L Tsou，Formation of Native Insulin from the Scrambled Molecule by Protein Disulfide Isomerase，Biochem J，1988，255：451 ～455.
16、C L Tsou，The Folding of the Nascent Peptide Chain into a Biologically Active Protein，Biochemistry，1988，27：1809～1812.
17、C L Tsou，Kinetics of Substrate Reaction during Irreversible Modification of Enzymeactivity，AdvEnzymol，1988，61：381～436.
18、C H Hu，C L Tsou，Formation of Enzymesubstrate Disulfide Linkage during Catalsis by Protein Disulfide Isomerase，FEBS Lett，1991，290：87～89.
19、C C Wang，CL Tsou，The Insulin A and B Chains Contain Sufficient Structural Information to form the Native Molecule，Trends Biochem.Sci，1991 ，16：270～281.
20、Y Z Ma，C L Tsou，Comparison of the Activity and Conformation Changes of Lactate Dehydrogenase during Denaturation，Biochem J ，1991，277：207～211.
21、C Liu，C L Tsou，Kinetic Differentiation between Enzyme Inactivation Involving Complex formation with the Inactivator and that Involving a Conformation change Step，Biochem J ，1992，282：501～504.
22、H B Wu，C L Tsou，A Comparison of Zn（Ⅱ）and Co（Ⅱ）in Kinetics of Inactivation of Aminoacylases by 1，10 phenanthroline and Reconstitution of the Apoenzyme，Biochem J ，1993，296：435～441.
23、C L Tsou，Conformational Flexibility of Enzyme Active Sites，Science,1993 ，262：380～381.
24、C C Wang，C L Tsou，HypothesIs protein Disulfide Isomerase Is Both an Enzyme and a Chaperone，FASEB J ，1993，7：1515～1517.
25、H Cai,C C Wang，C L Tsou，Chaperone like Activity of Protein Disulfide Isomerase in the Refolding of a Protein with No Disulfide Bonds，J Biol Chem ,1994，269：24550～24552.
26、C Y Wu，C L Tsou，Studies on the Codehydrogenase Cytochrome c Enzyme Systems，I The Simultaneous Oxidation of Succinate and Reduced Codehydrogenase I，Sci Sin 1995，4：137～155.
27、C C Wang，C L Tsou，Enzymes as Chaperones and Chaperones as Enzymes， FEBS Lett ，1998，425：382～384
28、鄒承(cheng)魯，酶學研究的現狀與(yu)展望(wang)，生物化學與(yu)分子生物學報，1999，15：351～354。
29、S Zhang，J Li，C C Wang，C L Tsou，Metal Regulation of Metallothionein Participation in the Redox Reactions，FEBS Lett，1999，462：383～386.
科學
? 2003 ? ?何梁何利基(ji)金科學與技術進步獎(jiang)(jiang) ? ?（獲獎(jiang)(jiang)） ? ?
? 2002 ? ?國家自然科(ke)學獎(jiang)二等獎(jiang) ? ?國際(ji)人(ren)類基因組測序(xu)工作約10萬個蛋(dan)白質序(xu)列為已知，這些(xie)蛋(dan)白質的功能與其(qi)結構密切相關 ? ?（獲獎(jiang)） ? ?
? 1998 ? ?國家自(zi)然科學獎(jiang)二(er)等獎(jiang) ? ?酶活性部位的柔性，和酶作用不可逆抑制(zhi)動(dong)力學工作 ? ?（獲獎(jiang)） ? ?
? 1997 ? ?求是獎 ? ? （獲(huo)獎） ? ?
? 1995 ? ?國(guo)家自然科學獎(jiang)二等獎(jiang) ? ? （獲獎(jiang)） ? ?
? 1993 ? ?國家自(zi)然科學獎二等(deng)獎 ? ?（獲(huo)獎） ? ?
? 1992 ? ?第(di)三世界(jie)科(ke)學(xue)院(yuan)生物學(xue)獎(jiang) ? ? （獲獎(jiang)） ? ?
? 1989 ? ?陳嘉庚(geng)獎(jiang) ? ?（獲獎(jiang)） ? ?
? 1987 ? ?國家自然科學獎一等獎 ? ?蛋白質功能(neng)基團(tuan)的(de)修(xiu)飾及其生物活(huo)性之間的(de)定量關系 ? ?（獲獎） ? ?
? 1983 ? ?國(guo)家自然(ran)科學獎(jiang)一(yi)等(deng)獎(jiang) ? ? （獲獎(jiang)） ? ?
? 1982 ? ?國家自然科(ke)學(xue)一(yi)等獎 ? ? 人(ren)工全合(he)成牛胰島(dao)素研究(jiu) ? ?（獲獎） ? ?
? 1979 ? ?中國(guo)科學院科技(ji)進步獎(jiang)一等獎(jiang) ? ?（獲獎(jiang)） ? ?
? 1979 ? ?國家自然科學獎(jiang)三等獎(jiang) ? ? （獲(huo)獎(jiang)） ? ?
? 1978 ? ?國家(jia)自然科學(xue)獎一等獎 ? ?（獲獎） ? ?
鄒承魯歷任(ren)中(zhong)國(guo)(guo)科學(xue)(xue)(xue)(xue)院(yuan)(yuan)生物(wu)(wu)化學(xue)(xue)(xue)(xue)研(yan)究所(suo)(suo)、生物(wu)(wu)物(wu)(wu)理研(yan)究所(suo)(suo)副研(yan)究員(yuan)、研(yan)究員(yuan)、室(shi)主(zhu)任(ren)，生物(wu)(wu)物(wu)(wu)理所(suo)(suo)副所(suo)(suo)長，生物(wu)(wu)大分(fen)(fen)子國(guo)(guo)家重點實驗室(shi)主(zhu)任(ren)，中(zhong)國(guo)(guo)科學(xue)(xue)(xue)(xue)院(yuan)(yuan)學(xue)(xue)(xue)(xue)部主(zhu)席團委員(yuan)，生物(wu)(wu)學(xue)(xue)(xue)(xue)部主(zhu)任(ren)，美(mei)(mei)國(guo)(guo)生物(wu)(wu)化學(xue)(xue)(xue)(xue)與分(fen)(fen)子生物(wu)(wu)學(xue)(xue)(xue)(xue)會榮譽會員(yuan)等職。1978年(nian)至1997年(nian)，任(ren)全國(guo)(guo)政協第五、六、七屆委員(yuan)，第八屆常委；1981年(nian)至1982年(nian)擔(dan)任(ren)美(mei)(mei)國(guo)(guo)哈佛大學(xue)(xue)(xue)(xue)訪問教授；1986年(nian)至1990年(nian)間應邀分(fen)(fen)期(qi)任(ren)美(mei)(mei)國(guo)(guo)國(guo)(guo)立(li)健康(kang)研(yan)究所(suo)(suo)高(gao)級研(yan)究員(yuan)(Fogarty Scholar in Residence)。
鄒(zou)承(cheng)魯曾(ceng)任一些重要科(ke)學期刊(kan)編(bian)委(wei)，包括(kuo)《中國科(ke)學》和《科(ke)學通報》副主編(bian)，AnalyticalBiochemistry（美國）及(ji)BiochimicaetBiophysicaActa（荷蘭）編(bian)委(wei)、FASEBJournal（美國）及(ji)Biochemistry（美國）顧(gu)問編(bian)委(wei)等。
